Nature Chemistry：蛋白质“芳香环翻转”实验揭示晶体结构会冻结部分功能动态

顶级刊物论文速递 · 发布 2026-06-16T10:37:00+08:00 · 更新 2026-06-16T10:43:00+08:00

核心结论

ISTA 等团队在 Nature Chemistry 发表研究，把 X 射线晶体学、固态和溶液 NMR、分子模拟合并使用，以芳香族侧链翻转为读数，校准蛋白质静态结构与功能动态之间的差距。

EurekAlert / Institute of Science and Technology Austria 6 月 15 日发布消息称，ISTA、ESRF、南开大学等团队在 Nature Chemistry 发表 Aromatic ring flips reveal reshaping of protein dynamics in crystals and complexes，论文正式发布日期为 2026 年 6 月 10 日，DOI 为 10.1038/s41557-026-02155-0。

这篇论文关注结构生物学的一个老问题：X 射线晶体学能给出原子级静态结构，但蛋白质发挥功能时常需要短暂“呼吸”、打开结合位点或改变侧链构象。团队以 GB1 蛋白及其 IgG 结合体系为模型，把 X 射线晶体学、固态和溶液 NMR、增强采样分子动力学结合起来，追踪芳香族氨基酸侧链翻转这一可量化的动态指标。

研究的意义不只在解释一种模型蛋白，而在于给“静态结构如何偏离溶液中真实动态”提供了可实验校准的读数。新闻稿称，晶体环境会限制部分运动，而结合复合物也会重塑蛋白动态。对药物设计、de novo 蛋白设计和 AlphaFold 类结构预测工具来说，这提醒研究者不能只优化静态折叠，还要让模型和实验共同刻画功能相关构象。仍需观察的是，这套方法在更大蛋白、膜蛋白和细胞内环境中的可扩展性。

信息来源

• EurekAlert / Institute of Science and Technology Austria
• Nature Chemistry

可信度说明

来源包括 ISTA 机构新闻稿和 Nature Chemistry 正式论文页；Nature 页面可核验开放许可、发布日期、作者机构和 DOI。当前结论来自模型体系的多方法实验与模拟，外推到所有蛋白设计任务时仍需更多蛋白家族和功能场景验证。

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